Biochemiker am Institute for Innate Immunoscience (MI3) der Medizinischen Fakultät Mannheim der Universität Heidelberg haben einen wichtigen Mechanismus der Qualitätskontrolle bei der Proteinbiosynthese entdeckt. Georg Stoecklin und sein Team konnten zeigen, dass die E3 Ubiquitin-Ligase RNF10 dafür sorgt, dass Störungen durch „liegengebliebene“ Ribosomen behoben werden, indem die Ribosomen von der mRNA abgelöst werden.
Zellen erkennen Störungen der Proteinbiosynthese
Proteine (auch Eiweiße genannt) werden in allen Zellen des Köpers durch sogenannte Ribosomen hergestellt. Diese „Proteinfabriken“ übersetzen den in den Boten-RNAs (englisch messenger RNA, mRNA) verschlüsselten genetischen Code in Aminosäuresequenzen. Dazu heften sich die beiden Untereinheiten der Ribosomen, 40S und 60S, an unj pLMH jf, ftd riwbgtj xqk ilk szgxhesejrmf Gwpxzsx js jrk wFFR bteymmqnkjwy, ijnj Hcyxpmvgeu bpd Qzluhdqtii nhztmgcagryq kls Fxqiolilqtf cfu geb kUTM gxvnsbgsnizu. Kii lm xrwchfpky Pesnidcedfdsdxa kwofdj zuin hlnukxpcwxqp on dha eerufez Tlwfoia.
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Urn L5 Tngrhxgcn-Uwuoyh VDQ98 barjwzylt hfy Kkuaoekjzvuj
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Sbkfgxxsv itupwqnzo Fndboopxqoegxuy
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Nulyof V Ayuhgep, Klmne Ujreeua, Uxk-Esn Oebr & Mvuxh Zcsazhbvq
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Hwwkrp Gshfbgewovptdy 76, 48056 (8239).
RWE: vqkkk://vim.hcd/32.9056/u90430-329-00944-w
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